Los canalorhodopsinas (ChRs) son proteínas sensibles a la luz utilizadas para controlar la actividad de células excitables. Los investigadores están interesados en crear variantes de ChR con selectividad iónica alterada para diversas aplicaciones, pero el mecanismo exacto por el que los iones se mueven a través de las ChRs no está completamente comprendido. Este estudio utiliza una combinación de métodos experimentales y computacionales para investigar cómo se transportan los cationes (iones positivamente cargados) a través de un chímara específico de ChR llamado C1C2 en sus estados abiertos.
Los canalorrodopsinas (ChR) son instrumentos óptogenéticos cruciales utilizados para gobernar las actividades de células excitables con luz. Las variantes que muestran una selectividad iónica alterada han suscitado un interés significativo para diversas aplicaciones, pero el mecanismo intrincado subyacente a la permeabilidad de iones en ChR permanece sin resolver.
Un reemplazo de una sola resolución de aminoácidos, N297D, aumenta la permeabilidad a Ca2+ sobre Na+ en casi dos veces el flujo máximo pero menos así en corrientes estacionarias. Los cationes entran a través de una grieta entre las hélices I y II en lugar del acceso previsto originalmente. El transporte de cationes ocurre a través del balanceo de cadenas laterales entre ácidos carboxílicos flexibles que bordean el poro. En la mutante N297D, el residuo D297 mejora la permeabilidad a Ca2+ ayudando en la entrega de cations entre sitios de unión central y citosólica mediante coordinación directa y balanceo de cadenas laterales.
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